Albumiinit ja globuliinit

Albumiinit (A) ja globuliinit (D).

A- ja G-proteiinit, jotka ovat kaikissa kudoksissa. Veren seerumi on rikkain näissä proteiineissa. Albumiinin pitoisuus siinä on 40-45 g / l, globuliinit 20-30 g / l, eli albumiinin osuus on yli puolet plasman proteiineista.

Albumiiniproteiinit, joiden molekyylipaino on suhteellisen pieni (15-70 tuhatta. Kyllä); niillä on negatiivinen varaus ja happamat ominaisuudet, IET-4.7 sisältää paljon glutamiiniaminohappoa. Nämä ovat erittäin hydratoituneita proteiineja, joten ne on kerrostettu vain dehydratoivien aineiden suurella pitoisuudella.

Koska molekyylien suuri hydrofiilisyys on pieni, albumiinin merkittävillä pitoisuuksilla on tärkeä rooli veren osmoottisen paineen ylläpitämisessä. Jos albumiinin pitoisuus on alle 30 g / l, veren osmoottinen paine muuttuu, mikä johtaa turvotukseen. Albumiini on noin 75-80% veren osmoottisesta paineesta.

Albumiinin ominaispiirre on niiden korkea adsorptiokyky. Ne adsorboivat polaarisia ja ei-polaarisia molekyylejä, joilla on kuljetusrooli. Nämä ovat ei-spesifisiä kantajia, ne kuljettavat hormoneja, kolesterolia, bilirubiinia, lääkeaineita, kalsiumioneja. Pitkäketjuisten rasvahappojen sitoutuminen ja siirto on seerumin albumiinin tärkein fysiologinen tehtävä. Albumiinit syntetisoidaan pääasiassa maksassa ja niitä päivitetään nopeasti, niiden puoliintumisaika on 7 päivää.

Globuliinit ovat proteiineja, joilla on suurempi molekyylipaino kuin albumiinilla. Globuliinit ovat hieman happamia tai neutraaleja proteiineja (IEP = 6 - 7,3). Joillakin globuliineilla on kyky sitoa aineita spesifisesti (tietyt kantajat).

Ehkä seerumin proteiinien fraktiointi albumiiniksi ja globuliineiksi suolalla ulos (NH₄)₂SO₄. Kyllästetyssä liuoksessa albumiini saostuu kevyemmäksi fraktioksi, puoliksi kyllästetyssä, globuliinit.

Klinikassa seerumin proteiinifraktiointimenetelmä elektroforeesilla on yleistynyt. Seerumin proteiinien elektroforeettisen erottamisen aikana voidaan erottaa 5–7 fraktiota: Seerumin proteiinifraktioiden muutosten luonne ja laajuus erilaisissa patologisissa olosuhteissa ovat suurta kiinnostusta diagnostisiin tarkoituksiin. Albumiinin pelkistystä havaitaan niiden synteesin rikkomisen seurauksena, kun muovimateriaalia ei ole, maksan synteettistä funktiota, munuaisvaurioita. Globuliinien sisältö kasvaa kroonisilla infektioprosesseilla.

Albumiinit ja globuliinit

Albumiinit (A) ja globuliinit (D).

A- ja G-proteiinit, jotka ovat kaikissa kudoksissa. Veren seerumi on rikkain näissä proteiineissa. Albumiinin pitoisuus siinä on 40-45 g / l, globuliinit 20-30 g / l, eli albumiinin osuus on yli puolet plasman proteiineista.

Albumiiniproteiinit, joiden molekyylipaino on suhteellisen pieni (15-70 tuhatta. Kyllä); niillä on negatiivinen varaus ja happamat ominaisuudet, IET-4.7 sisältää paljon glutamiiniaminohappoa. Nämä ovat erittäin hydratoituneita proteiineja, joten ne on kerrostettu vain dehydratoivien aineiden suurella pitoisuudella.

Koska molekyylien suuri hydrofiilisyys on pieni, albumiinin merkittävillä pitoisuuksilla on tärkeä rooli veren osmoottisen paineen ylläpitämisessä. Jos albumiinin pitoisuus on alle 30 g / l, veren osmoottinen paine muuttuu, mikä johtaa turvotukseen. Albumiini on noin 75-80% veren osmoottisesta paineesta.

Albumiinin ominaispiirre on niiden korkea adsorptiokyky. Ne adsorboivat polaarisia ja ei-polaarisia molekyylejä, joilla on kuljetusrooli. Nämä ovat ei-spesifisiä kantajia, ne kuljettavat hormoneja, kolesterolia, bilirubiinia, lääkeaineita, kalsiumioneja. Pitkäketjuisten rasvahappojen sitoutuminen ja siirto on seerumin albumiinin tärkein fysiologinen tehtävä. Albumiinit syntetisoidaan pääasiassa maksassa ja niitä päivitetään nopeasti, niiden puoliintumisaika on 7 päivää.

Globuliinit ovat proteiineja, joilla on suurempi molekyylipaino kuin albumiinilla. Globuliinit ovat hieman happamia tai neutraaleja proteiineja (IEP = 6 - 7,3). Joillakin globuliineilla on kyky sitoa aineita spesifisesti (tietyt kantajat).

Ehkä seerumin proteiinien fraktiointi albumiiniksi ja globuliineiksi suolalla ulos (NH₄)₂SO₄. Kyllästetyssä liuoksessa albumiini saostuu kevyemmäksi fraktioksi, puoliksi kyllästetyssä, globuliinit.

Klinikassa seerumin proteiinifraktiointimenetelmä elektroforeesilla on yleistynyt. Seerumin proteiinien elektroforeettisen erottamisen aikana voidaan erottaa 5–7 fraktiota: Seerumin proteiinifraktioiden muutosten luonne ja laajuus erilaisissa patologisissa olosuhteissa ovat suurta kiinnostusta diagnostisiin tarkoituksiin. Albumiinin pelkistystä havaitaan niiden synteesin rikkomisen seurauksena, kun muovimateriaalia ei ole, maksan synteettistä funktiota, munuaisvaurioita. Globuliinien sisältö kasvaa kroonisilla infektioprosesseilla.

Albumiinit ja globuliinit

Albumiinifraktioon kuuluu myös transtyretiini (prealbumiini), joka yhdessä tyroksiinia sitovan globuliinin ja albumiinin kanssa kuljettaa hormonin tyroksiinia ja sen metaboliittia jodotyroniinia.

Albumiinit ovat yksinkertaisia ​​pienimolekyylipainoisia hydrofiilisiä proteiineja. Albumiinimolekyyli sisältää 600 aminohappoa. Molekyylipaino 67 kDa. Albumiinit, kuten useimmat muut plasman proteiinit, syntetisoidaan maksassa. Noin 40% albumiinista on veriplasmassa, loput ovat interstitiaalisessa nesteessä ja imusolmukkeessa.

globuliinit

Toisin kuin albumiini, globuliinit eivät liukene veteen, mutta liukenevat heikoille suolaliuoksille.

Tämä fraktio sisältää erilaisia ​​proteiineja. ₁-globuliinilla on korkea hydrofiilisyys ja alhainen molekyylipaino - siksi munuaisten patologiassa menetetään helposti virtsan kanssa. Niiden häviöllä ei kuitenkaan ole merkittävää vaikutusta onkootiseen verenpaineeseen, koska niiden pitoisuus veriplasmassa on pieni.

1-globuliinien toiminnot

1. Kuljetus. Kuljeta lipidejä, samalla kun ne muodostavat niiden kanssa komplekseja - lipoproteiineja. Tämän fraktion proteiineja ovat proteiinit, jotka on tarkoitettu hormonien kuljettamiseen: tyroksiinia sitova proteiini - tyroksiinin siirto, transkortiini - kortisolin, kortikosteronin ja progesteronin kuljetus, happo glykoproteiini - progesteronin kuljetus.

2. Osallistuminen veren hyytymisjärjestelmän ja komplement-protrombiinijärjestelmän toimintaan.

3. Sääntelytoiminto. Jotkut proteiinifraktiot₁-globuliinit ovat proteolyyttisten entsyymien endogeenisiä inhibiittoreita. Suurin pitoisuus plasmassa ₁-antitrypsiini. Sen pitoisuus plasmassa on 2 - 4 g / l (erittäin korkea), molekyylipaino on 58-59 kDa. Sen pääasiallisena tehtävänä on tukahduttaa elastaasi, entsyymi, joka hydrolysoi elastiinin (yksi tärkeimmistä sidekudosproteiineista).₁-Antitrypsiini on myös proteaasien inhibiittori: trombiini, plasmiini, trypsiini, kymotrypsiini ja jotkut veren hyytymisjärjestelmän entsyymit. Voit murtaa₁-globuliinit sisältävät myös₁-antikymotrypsiinillä. Se estää kymotrypsiinia ja joitakin verisolujen proteinaaseja.

Suuren molekyylipainon proteiinit. Tämä fraktio sisältää säätelyproteiineja, veren hyytymistekijöitä, komplementtijärjestelmän komponentteja, kuljetusproteiineja. Tähän sisältyy hepatocuprein. Se on kuparin kantaja ja varmistaa myös kuparipitoisuuden pysyvyyden eri kudoksissa, erityisesti maksassa. Perinnöllinen sairaus - Wilsonin tauti - ceruloplasminin määrä laskee. Tämän seurauksena kuparin pitoisuus aivoissa ja maksassa kasvaa. Tämä ilmenee neurologisten oireiden kehittymisenä sekä maksakirroosina.

Hapoglobiinit Näiden proteiinien pitoisuus on noin 1/4 kaikista₂-globuliinit. Haptoglobiini muodostaa spesifisiä komplekseja, joissa on erytrosyytteistä vapautunut hemoglobiini intravaskulaarisen hemolyysin aikana. Näiden kompleksien suuren molekyylipainon vuoksi niitä ei voida eliminoida munuaisilla. Tämä estää kehon menettämästä rautaa.

Hemoglobiinikompleksit haptoglobiinin kanssa tuhoavat retikulo-endoteelisysteemin solut (mononukleaarisen fagosyyttisysteemin solut), minkä jälkeen globiini hajoaa aminohappoiksi, heme tuhoutuu bilirubiiniksi ja erittyy sappeen, ja rauta pysyy kehossa ja rauta pysyy kehossa ja sitä voidaan käyttää kehossa.

Tämä fraktio sisältää myös ₂-makroglobuliinista. Tämän proteiinin molekyylipaino on 720 kDa, plasmapitoisuus 1,5-3 g / l. Se on kaikkien luokkien proteinaasien endogeeninen inhibiittori ja sitoutuu myös hormoninsuliiniin.

C₁-glykoproteiini-inhibiittori, on tärkein säätelyliitos komplementtiaktivaation klassisessa reitissä (CCP), kykenee inhiboimaan plasmiinia, kallikreiinia.

Kuljetusproteiinit: retinoliin sitoutuva proteiini - A-vitamiinin kuljetus, D-vitamiinia sitova proteiini - D-vitamiinin kuljetus

Veren hyytymisjärjestelmän ja fibrinolyysin komponentit: antitrombiini III ja plasminogeeni.

Tähän osaan sisältyy:

fibrinogeeni - proteiini - koagulaatiojärjestelmä

komplementin aktivointijärjestelmän komponenttien proteiinit

kuljetusproteiinit: transferriini (raudanionien kuljetus), transkobalamiini (B-vitamiinin kuljetus)₁₂), globuliinia sitovat sukupuolihormonit (testosteronin ja estradiolin kuljetus), LDL (lipidien kuljetus).

hemopexin välittää vapaan hemen, porfyriinin. Sidoo helman sisältäviä proteiineja ja siirtää ne maksaan hävittämistä varten.

Tämä fraktio sisältää pääasiassa lymfoidiseen kudokseen ja RES-soluihin syntetisoituja vasta-aineita - proteiineja sekä komplementtijärjestelmän joitakin komponentteja.

Vasta-aineiden tehtävänä on suojata kehoa vieraita aineita (bakteereita, viruksia, vieraita proteiineja) vastaan, joita kutsutaan antigeeneiksi.

Veren tärkeimmät vasta-aineiden luokat:

- immunoglobuliinit G (IgG)

- immunoglobuliinit M (IgM)

- immunoglobuliinit A (IgA), jotka sisältävät IgD: n ja IgE: n.

IgG ja IgM kykenevät aktivoimaan komplementtijärjestelmän. Lue lisää immunoglobuliineista tämän käyttöohjeen liitteessä 1. t

Lisäksi sovelletaan gamma-globuliinien ryhmää Kryoglobuliinit. Nämä ovat proteiineja, jotka voivat saostua heran jäähdytyksessä. Terveillä ihmisillä ei ole niitä seerumissa. Ne esiintyvät nivelreumapotilailla, multippelilla myeloomisilla.

Kryoglobuliinien joukossa on proteiinifibrronektiini. Se on suurimolekyylipainoinen glykoproteiini (molekyylipaino 220 kDa). Se on läsnä veriplasmassa ja monien solujen pinnalla (makrofagit, endoteelisolut, verihiutaleet, fibroblastit). Fibronektiinin toiminnot: 1. Varmistaa solujen vuorovaikutuksen toistensa kanssa; 2. Edistää verihiutaleiden tarttumista; 3. Estää kasvainmetastaasin.

Plasman fibronektiini on opsoniini - parantaa fagosytoosia. Sillä on tärkeä rooli veren puhdistamisessa proteiinien hajoamistuotteista, kuten kollageenista. Yhdistyminen hepariinin kanssa liittyy veren hyytymisen säätelyyn. Tällä hetkellä tätä proteiinia tutkitaan laajalti ja sitä käytetään diagnosoinnissa, erityisesti makrofagijärjestelmän (sepsis jne.) Estämiseen liittyvissä olosuhteissa.

Interferoni on glykoproteiini. Sen molekyylipaino on noin 26 kDa. Sillä on lajispesifisyys. Tuotettu soluissa vastauksena virusten viemiseen niihin. Terveen ihmisen plasmapitoisuus on alhainen. Virustaudeilla sen pitoisuus kuitenkin kasvaa.

Albumiinit ja globuliinit.

Albumiinit ovat yksinkertaisia ​​oravia; ovat osa eläinten ja kasvien kudoksia; löytyy munan proteiinista, seerumista, maidosta, kasvien siemenistä. Liukenee veteen, suolaliuoksiin, happoihin ja alkaleihin. Noin 75-80% seerumin proteiinien osmoottisesta paineesta putoaa albumiiniin; yksi niiden tehtävistä on rasvahappojen kuljettaminen.

Globuliinit - ryhmä eläin- ja kasviproteiineja, jotka ovat laajalti levinneet luonnossa. Kuuluu globulaarisiin proteiineihin. Liukenee neutraalien suolojen, laimennettujen happojen ja emästen heikoihin liuoksiin. Globaalit, joita a-fraktio edustavat, sisältyvät veressä kompleksissa, jossa on bilirubiinia ja suuritiheyksisiä lipoproteiineja. P-globuliinifraktio sisältää protrombiinin, joka on trombiinin prekursori, proteiinia, joka osallistuu veren hyytymiseen. G-globuliinien osuus on heterogeenisempi. Tärkeimmät g-globuliinit ovat immunoglobuliineja.

Albumiinin / globuliinin suhteella on diagnostinen arvo: se on normaalisti lähellä 2: ta ja tulehdussairauksien vähenemistä.

Protamiinit ja histonit.

Protamiinit - pienimolekyyliset proteiinit kalojen ja lintujen siittiöiden ytimissä. Niissä on 60-85% arginiinia ja niillä on perusominaisuudet. Hyvin liuotettu veteen, happamaan ja neutraaliin väliaineeseen. Ne saostuvat emäksillä. Solujen ytimissä on DNA: ta.

Histonit ovat myös päähenkilön pieniä proteiineja. Niiden rakenne sisältää lysiinin ja arginiinin, jonka pitoisuus ei ylitä 20-30%. Histoneja on viisi eri tyyppiä: H1, H2A, H2B, H3 ja H4. Nämä proteiinit ovat pääasiassa solujen ytimissä. He ovat mukana kromatiinin rakenteessa.

Prolamiinit ja gluteliinit.

Prolamiinit ovat kasviperäisiä proteiineja. Ne sisältävät 20-25% glutamiinihappoa ja 10-15% proliinia. Liukenee 60 - 80% etanolin vesiliuokseen, kun taas kaikki muut yksinkertaiset proteiinit näissä olosuhteissa yleensä saostuvat.

Gluteliinit ovat yksinkertaisia ​​proteiineja, jotka löytyvät viljan siemenistä kasvien vihreissä osissa. Niille on tunnusomaista suuri glutamiinihapon pitoisuus ja lysiinin läsnäolo. Liukenee laimeaan alkaliliuokseen. Gluteliinit ovat vara-proteiineja.

COMPLEX PROTEINS

1. Kromoproteiinit (kreikkalaiselta Chroma-väriaineelta) koostuvat yksinkertaisesta proteiinista ja siihen liittyvästä ei-proteiinikomponentista. On hemoproteiineja ja flavoproteiineja. He osallistuvat sellaisiin prosesseihin kuin hengitys, hapen ja hiilidioksidin kuljetus, redox-reaktiot, valon ja värin havaitseminen jne.

Hemoproteiineja ovat hemoglobiini, myoglobiini, sytokromit, katalaasi ja peroksidaasit. Kaikki ne sisältävät ferroporfyriinejä, mutta eroavat proteiinien koostumuksesta ja rakenteesta ja suorittavat erilaisia ​​biologisia toimintoja. Hemoglobiinin lajin erot johtuvat globiinista.

Harkitse hemoglobiini- veren proteiinin rakennetta. Hemoglobiinin ei-proteiinikomponentti on veripigmentti, joka antaa veren punaisen värin. Sen rakenne on protoporfyriini IX (kuvio 5). Hemen keskellä on rauta-atomi, joka on sitoutunut kovalenttisesti kahteen typpiatomiin ja kahteen muuhun koordinointisidokseen. Heme "kääritti" yhden polypeptidiketjun. Hemoglobiinimolekyyli HbA (englanninkielisestä aikuisen aikuisesta) sisältää neljä polypeptidiketjua, jotka yhdessä muodostavat molekyylin - globiinin proteiiniosan (kuvio 6). Kaksi a-ketjua sisältää 141 aminohappotähdettä, kaksi β-ketjua - 146 kukin.

Hemoglobiini HbA on läsnä myös aikuisen veressä.₂ (2α, 2 5 ketjut, 2,5%) ja HbA₃ (alle 1%, ero b-ketjun rakenteessa).

Tunnettu sikiön hemoglobiini (vastasyntyneiden hemoglobiini) HbF, joka koostuu 2 a- ja 2-y-ketjuista. Hemoglobiini F: llä on lisääntynyt affiniteetti happea kohtaan ja mahdollistaa suhteellisen pienen määrän sikiön verta suorittaa hapen syöttötoimintoja tehokkaammin. Vastasyntyneen veri sisältää jopa 80% HbF: ää, ensimmäisen elinvuoden loppuun mennessä HbA korvaa sen lähes kokonaan.

Hemoglobiinien (yli 200) sairauksia kutsutaan hemoglobiineiksi.

1. Hemoglobinopatiat, jotka perustuvat perinnölliseen muutokseen normaalin hemoglobiinin ketjun rakenteessa. Ihmisverestä löytyy noin 150 erilaista mutanttihemoglobiinia.

Epänormaalit hemoglobiinit eroavat fysikaalis-kemiallisissa ominaisuuksissaan (elektroforeettinen liikkuvuus, liukoisuus, isoelektrinen piste, affiniteetti happeen).

Klassinen esimerkki hemoglobinopatiasta on sirppisolun anemia, joka on yleinen Etelä-Amerikan, Afrikan ja Kaakkois-Aasian maissa. Kemiallinen vika vähenee glutamiinihapon korvaamiseksi kuudennessa asemassa N-terminaalista valiiniin hemoglobiini HbS-molekyylin β-ketjuissa. Tämä on seurausta DNA-molekyylin mutaatiosta. HbS vähentää liukoisuutta ja affiniteettia happeen. Punasolut ovat alhaisen hapen osapaineen olosuhteissa sirpinä. HbS hapen vapautumisen jälkeen kudoksissa muuttuu huonosti liukenevaksi deoksimuodoksi ja saostuu karanmuotoisten kiteiden muodossa. Ne deformoivat solun ja johtavat hemolyysiin. Anomalian heterotsygoottinen muoto on oireeton tai siihen liittyy lievä hemolyyttinen anemia. Homotsygoottiset yksilöt kehittyvät elämän ensimmäisiltä kuukausilta vakavan sirppisolun anemian muodon. Sairaus on akuutti, ja lapset kuolevat usein nuorena.

2. Talassemia - ryhmä sairauksia, joilla on perinnöllinen yhden globiinin ketjun synteesin rikkominen. On α- ja β-thalassemia. Hemoglobinopatia H - yksi a-thalassemian varianteista - ilmenee hemolyyttisellä anemialla, hemoglobiini-H: n saostumisella, pernan laajentumisella, vakavilla luunmuutoksilla.

3. Rautapulan anemia - heikentynyt hemoglobiinisynteesi raudan puutteen vuoksi. Tärkeimmät syyt ovat veren menetys ja heme-rikkaan ruoan puute - liha ja kala.

Lisäyspäivä: 2016-07-27; Katsottu: 2489; TILAUSKIRJA

Albumiinit ja globuliinit;

PLAIN PROTEINS

PROTEIININ LUOKITUS

PROTEIININ FYSIKAALISET JA KEMIALLISET OMINAISUUDET

Proteiinit ovat suurimolekyylisiä yhdisteitä, niiden suhteellinen molekyylipaino vaihtelee 6000 - 1 000 000 amu. ja sen yläpuolella. Proteiinien molekyylipainon määrittämiseksi käytetään sedimentointianalyysimenetelmiä, geelikromatografiaa ja geelielektroforeesia.

Proteiinien luonnollisimmat fysikaalis-kemialliset ominaisuudet ovat liuosten korkea viskositeetti, merkityksetön diffuusio, kyky paisua laaja-alaisissa rajoissa, optinen aktiivisuus, liikkuvuus sähkökentässä, alhainen osmoottinen paine ja korkea onkoottinen paine, kyky absorboida UV-säteitä 280 nm: ssä (tämä ominaisuus käytetään proteiinien kvantifiointiin). Proteiinimolekyylit eivät kykene tunkeutumaan puoliläpäiseviin keinotekoisiin kalvoihin, samoin kuin kasvi- ja eläinkudosten biomembraaneihin.

Isoelektriseen pisteeseen (pI), amfoteeristen ominaisuuksien omaavien proteiinien kokonaisvaraus on nolla, ja proteiinit eivät liiku sähkökentässä. Isoelektrisen pisteen proteiinit ovat vähiten stabiileja liuoksessa ja saostuvat helposti. Useimmille eläinkudosproteiineille pI = 5,5 - 7,0.

Proteiiniliuosta kutsutaan isoioniseksi, jos se ei sisällä muita ioneja, lukuun ottamatta proteiinimolekyylin ionisoituja aminohappotähteitä ja ioneja, jotka muodostuvat veden hajoamisen aikana. Proteiinin isoionipiste on tämän proteiinin isoionisen liuoksen pH-arvo. Proteiinin iso-ioni- ja isoelektrinen piste yhtyvät vain siinä tapauksessa, että molemmat ovat yhtä suuret kuin 7.

Proteiinien kemiallisesta koostumuksesta riippuen ne on jaettu kahteen ryhmään.

Yksinkertaiset proteiinit valmistetaan aminohappotähteistä ja hajoavat hydrolysoimalla vain vapaiksi aminohappoiksi.

Monimutkaiset proteiinit ovat kahden komponentin proteiineja, jotka koostuvat yksinkertaisesta proteiinista ja ei-proteiinikomponentista (proteesiryhmä).

Albumiinit ovat yksinkertaisia ​​oravia; ovat osa eläinten ja kasvien kudoksia; löytyy munan proteiinista, seerumista, maidosta, kasvien siemenistä. Liukenee veteen, suolaliuoksiin, happoihin ja alkaleihin. Noin 75-80% seerumin proteiinien osmoottisesta paineesta putoaa albumiiniin; yksi niiden tehtävistä on rasvahappojen kuljettaminen.

Globuliinit - ryhmä eläin- ja kasviproteiineja, jotka ovat laajalti levinneet luonnossa. Kuuluu globulaarisiin proteiineihin. Liukenee neutraalien suolojen, laimennettujen happojen ja emästen heikoihin liuoksiin. Globaalit, joita a-fraktio edustavat, sisältyvät veressä kompleksissa, jossa on bilirubiinia ja suuritiheyksisiä lipoproteiineja. P-globuliinifraktio sisältää protrombiinin, joka on trombiinin prekursori, proteiinia, joka osallistuu veren hyytymiseen. G-globuliinien osuus on heterogeenisempi. Tärkeimmät g-globuliinit ovat immunoglobuliineja.

Albumiinin / globuliinin suhteella on diagnostinen arvo: se on normaalisti lähellä 2: ta ja tulehdussairauksien vähenemistä.

Albumiini ja globuliinit ovat niiden ominaisuuksia

albumiini

Albumiini (noin 45 g / l) on runsain plasman proteiineissa, ja sillä on keskeinen asema kolloidisen osmoottisen paineen ylläpitämisessä veressä ja se on tärkeä aminohappojen varanto keholle. Albumiinilla on kyky sitoa lipofiilisiä aineita, minkä seurauksena se voi toimia kantajaproteiinina pitkäketjuisille rasvahapoille, bilirubiinille, lääkkeille, joillekin steroidihormoneille ja vitamiineille. Lisäksi albumiini sitoutuu Ca2 +- ja Mg2 + -ioneihin. Albumiinilla on myös joitakin lääkkeitä.

Albumiinifraktioon kuuluu myös transtyretiini (prealbumiini), joka yhdessä tyroksiinia sitovan globuliinin ja albumiinin kanssa kuljettaa hormonin tyroksiinia ja sen metaboliittia jodotyroniinia.

Albumiinit ovat yksinkertaisia ​​pienimolekyylipainoisia hydrofiilisiä proteiineja. Albumiinimolekyyli sisältää 600 aminohappoa. Molekyylipaino 67 kDa. Albumiinit, kuten useimmat muut plasman proteiinit, syntetisoidaan maksassa. Noin 40% albumiinista on veriplasmassa, loput ovat interstitiaalisessa nesteessä ja imusolmukkeessa.

globuliinit

Toisin kuin albumiini, globuliinit eivät liukene veteen, mutta liukenevat heikoille suolaliuoksille.

Tämä fraktio sisältää erilaisia ​​proteiineja. 1-globuliineilla on suuri hydrofiilisyys ja alhainen molekyylipaino - siksi munuaisten patologiassa ne häviävät helposti virtsan mukana. Niiden häviöllä ei kuitenkaan ole merkittävää vaikutusta onkootiseen verenpaineeseen, koska niiden pitoisuus veriplasmassa on pieni.

1-globuliinien toiminnot

1. Kuljetus. Kuljeta lipidejä, samalla kun ne muodostavat niiden kanssa komplekseja - lipoproteiineja. Tämän fraktion proteiineja ovat proteiinit, jotka on tarkoitettu hormonien kuljettamiseen: tyroksiinia sitova proteiini - tyroksiinin siirto, transkortiini - kortisolin, kortikosteronin ja progesteronin kuljetus, happo glykoproteiini - progesteronin kuljetus.

2. Osallistuminen veren hyytymisjärjestelmän ja komplement-protrombiinijärjestelmän toimintaan.

3. Sääntelytoiminto. Jotkut 1-globuliinifraktion proteiinit ovat proteolyyttisten entsyymien endogeenisiä inhibiittoreita. 1-antitrypsiinin suurin plasmapitoisuus. Sen pitoisuus plasmassa on 2 - 4 g / l (erittäin korkea), molekyylipaino on 58-59 kDa. Sen pääasiallisena tehtävänä on tukahduttaa elastaasi, joka on elastiini (yksi tärkeimmistä sidekudosproteiineista) hydrolysoiva entsyymi. 1-globuliinifraktio sisältää myös 1-antikymotrypsiiniä. Se estää kymotrypsiinia ja joitakin verisolujen proteinaaseja.

Suuren molekyylipainon proteiinit. Tämä fraktio sisältää säätelyproteiineja, veren hyytymistekijöitä, komplementtijärjestelmän komponentteja, kuljetusproteiineja. Tämä sisältää ceruloplasmin. Se on kuparin kantaja ja varmistaa myös kuparipitoisuuden pysyvyyden eri kudoksissa, erityisesti maksassa. Perinnöllinen sairaus - Wilsonin tauti - ceruloplasminin määrä laskee. Tämän seurauksena kuparin pitoisuus aivoissa ja maksassa kasvaa. Tämä ilmenee neurologisten oireiden kehittymisenä sekä maksakirroosina.

Näiden proteiinien pitoisuus on noin 1/4 osasta kaikista part2-globuliinista. Haptoglobiini muodostaa spesifisiä komplekseja, joissa on erytrosyytteistä vapautunut hemoglobiini intravaskulaarisen hemolyysin aikana. Näiden kompleksien suuren molekyylipainon vuoksi niitä ei voida eliminoida munuaisilla. Tämä estää kehon menettämästä rautaa.

Hemoglobiinikompleksit haptoglobiinin kanssa tuhoavat retikulo-endoteelisysteemin solut (mononukleaarisen fagosyyttisysteemin solut), minkä jälkeen globiini hajoaa aminohappoiksi, heme tuhoutuu bilirubiiniksi ja erittyy sappeen, ja rauta pysyy kehossa ja rauta pysyy kehossa ja sitä voidaan käyttää kehossa.

Fraction2-makroglobuliini kuuluu myös tähän fraktioon. Tämän proteiinin molekyylipaino on 720 kDa, plasmapitoisuus 1,5-3 g / l. Se on kaikkien luokkien proteinaasien endogeeninen inhibiittori ja sitoutuu myös hormoninsuliiniin.

C1-inhibiittori-glykoproteiini, joka on tärkein säätelyliitos komplementtiaktivaation klassisessa reitissä (CPC), kykenee estämään plasmiinin, kallikreiinin.

Kuljetusproteiinit: retinoliin sitoutuva proteiini - A-vitamiinin kuljetus, D-vitamiinia sitova proteiini - D-vitamiinin kuljetus

Veren hyytymisjärjestelmän ja fibrinolyysin komponentit: antitrombiini III ja plasminogeeni.

Tähän osaan sisältyy:

fibrinogeeni - proteiini - koagulaatiojärjestelmä

komplementin aktivointijärjestelmän komponenttien proteiinit

kuljetusproteiinit: transferriini (raudanionien kuljetus), transkobalamiini (B12-vitamiinin kuljetus), globuliinia sitovat sukupuolihormonit (testosteronin ja estradiolin kuljetus), LDL (lipidien kuljetus).

hemopexin välittää vapaan hemen, porfyriinin. Sidoo helman sisältäviä proteiineja ja siirtää ne maksaan hävittämistä varten.

Tämä fraktio sisältää pääasiassa lymfoidiseen kudokseen ja RES-soluihin syntetisoituja vasta-aineita - proteiineja sekä komplementtijärjestelmän joitakin komponentteja.

Vasta-aineiden tehtävänä on suojata kehoa vieraita aineita (bakteereita, viruksia, vieraita proteiineja) vastaan, joita kutsutaan antigeeneiksi.

Veren tärkeimmät vasta-aineiden luokat:

- immunoglobuliinit G (IgG)

- immunoglobuliinit M (IgM)

- immunoglobuliinit A (IgA), jotka sisältävät IgD: n ja IgE: n.

IgG ja IgM kykenevät aktivoimaan komplementtijärjestelmän. Lue lisää immunoglobuliineista tämän käyttöohjeen liitteessä 1. t

Kryoglobuliinit kuuluvat myös gamma-globuliinien ryhmään. Nämä ovat proteiineja, jotka voivat saostua heran jäähdytyksessä. Terveillä ihmisillä ei ole niitä seerumissa. Ne esiintyvät nivelreumapotilailla, multippelilla myeloomisilla.

Kryoglobuliinien joukossa on proteiinifibrronektiini. Se on suurimolekyylipainoinen glykoproteiini (molekyylipaino 220 kDa). Se on läsnä veriplasmassa ja monien solujen pinnalla (makrofagit, endoteelisolut, verihiutaleet, fibroblastit). Fibronektiinin toiminnot: 1. Varmistaa solujen vuorovaikutuksen toistensa kanssa; 2. Edistää verihiutaleiden tarttumista; 3. Estää kasvainmetastaasin.

Plasman fibronektiini on opsoniini - parantaa fagosytoosia. Sillä on tärkeä rooli veren puhdistamisessa proteiinien hajoamistuotteista, kuten kollageenista. Yhdistyminen hepariinin kanssa liittyy veren hyytymisen säätelyyn. Tällä hetkellä tätä proteiinia tutkitaan laajalti ja sitä käytetään diagnosoinnissa, erityisesti makrofagijärjestelmän (sepsis jne.) Estämiseen liittyvissä olosuhteissa.

Interferoni on glykoproteiini. Sen molekyylipaino on noin 26 kDa. Sillä on lajispesifisyys. Tuotettu soluissa vastauksena virusten viemiseen niihin. Terveen ihmisen plasmapitoisuus on alhainen. Virustaudeilla sen pitoisuus kuitenkin kasvaa.

Albumiini, globuliinit, ominaisuudet. Niiden samankaltaisuus ja ero. Merkitys eläinorganismille, joka on levinnyt luonnossa.

Albumiinit, globuliinit. Ominaisuudet. Samankaltaisuudet ja erot toisistaan. Eläinorganismin arvot, jakautuminen luonnossa.

A- ja G-proteiinit, jotka ovat kaikissa kudoksissa. Veren seerumi on rikkain näissä proteiineissa. Albumiinin pitoisuus siinä on 40-45 g / l, globuliinit 20-30 g / l, eli albumiinin osuus on yli puolet plasman proteiineista.

Albumiiniproteiinit, joiden molekyylipaino on suhteellisen pieni (15-70 tuhatta. Kyllä); niillä on negatiivinen varaus ja happamat ominaisuudet, IET-4.7 sisältää paljon glutamiiniaminohappoa. Nämä ovat erittäin hydratoituneita proteiineja, joten ne on kerrostettu vain dehydratoivien aineiden suurella pitoisuudella.

Koska molekyylien suuri hydrofiilisyys on pieni, albumiinin merkittävillä pitoisuuksilla on tärkeä rooli veren osmoottisen paineen ylläpitämisessä. Jos albumiinin pitoisuus on alle 30 g / l, veren osmoottinen paine muuttuu, mikä johtaa turvotukseen. Albumiini on noin 75-80% veren osmoottisesta paineesta.

Albumiinin ominaispiirre on niiden korkea adsorptiokyky. Ne adsorboivat polaarisia ja ei-polaarisia molekyylejä, joilla on kuljetusrooli. Nämä ovat ei-spesifisiä kantajia, ne kuljettavat hormoneja, kolesterolia, bilirubiinia, lääkeaineita, kalsiumioneja. Pitkäketjuisten rasvahappojen sitoutuminen ja siirto on seerumin albumiinin tärkein fysiologinen tehtävä. Albumiinit syntetisoidaan pääasiassa maksassa ja niitä päivitetään nopeasti, niiden puoliintumisaika on 7 päivää.

Globuliinit ovat proteiineja, joilla on suurempi molekyylipaino kuin albumiinilla. Globuliinit ovat hieman happamia tai neutraaleja proteiineja (IEP = 6 - 7,3). Joillakin globuliineilla on kyky sitoa aineita spesifisesti (tietyt kantajat).

Seerumin proteiinien fraktiointi albumiiniin ja globuliineihin on mahdollista suolattamalla käyttämällä (Nh5) 2SO4: ää. Kyllästetyssä liuoksessa albumiini saostuu kevyemmäksi fraktioksi, puoliksi kyllästetyssä, globuliinit.

Globuliinit (latinankielisestä Globulus-pallosta) - perhe, jossa on globulaarisia veriproteiineja, joilla on suurempi molekyylipaino ja liukoisuus veteen kuin albumiini. Globuliinit tuotetaan maksassa ja immuunijärjestelmässä. Globuliinit, albumiini ja fibrinogeeni kutsutaan pääasiallisiksi plasman proteiineiksi. Globuliinien normaali pitoisuus veressä on 2,6-4,6 g / deciliter.

· Täytetään lähes puolet veren proteiineista;

· Määritä kehon immuuniset ominaisuudet;

· Määrittää veren hyytymistä;

· Osallistu raudan kuljetukseen muissa prosesseissa.

Protamiinit, histonit, ominaisuudet. Niiden samankaltaisuus ja ero. Merkitys eläinorganismille, joka on levinnyt luonnossa.

Histonit (kreikkalaisista. Histos - kudos) - monisoluisten organismien kudosproteiinit, jotka liittyvät kromatiinin DNA: han. Nämä ovat pienimolekyylisiä proteiineja (11000 - 24000); sähkökemiallisten ominaisuuksien perusteella ne kuuluvat proteiineihin, joilla on selvät perusmerkit (eri histonien isoelektrinen piste vaihtelee 9,5: stä 12,0: een). Histoneilla on vain tertiäärinen rakenne. Histoneita on 5 päätyyppiä tai fraktioita: H1, H2a, H2b, H3, H4.

Luonnollisissa olosuhteissa histonit liittyvät voimakkaasti DNA: han ja ne erittyvät nukleoproteiinin koostumukseen. Histonisuhde on sähköstaattinen DNA, koska histoneilla on suuri positiivinen varaus ja DNA-ketju on negatiivinen. Histonimaiset proteiinit löytyvät solusytoplasman ribosomikoostumuksesta. Yksisoluisissa organismeissa osa histonifraktioista puuttuu. Bakteereilla ei ole tyypillisiä histoneja, ja viruksilla on histonimaisia ​​proteiineja.

Histonien päätehtävät ovat rakenteellisia ja sääntelyyn liittyviä. Rakenteellinen funktio on, että histonit ovat mukana DNA: n spatiaalisen rakenteen ja siten kromatiinin ja kromosomien stabiloinnissa. Neljä histonifraktiota, lukuun ottamatta H1: tä, muodostavat perustan nukleosomeille, jotka ovat kromatiinin rakenteellisia yksiköitä; H1-fraktio täyttää DNA-fragmentit nukleosomien välillä. Sääntelytehtävä on kyky estää geneettisen tiedon siirto DNA: sta RNA: han.

Protamiinit ovat erityisiä biologisia korvikkeita histoneille, mutta ne eroavat niistä kvalitatiivisesti niiden aminohappokoostumuksessa ja rakenteessa. Nämä ovat pienimolekyylipainoisia proteiineja (M 4000-12000), niillä on huomattavia perusominaisuuksia suuren arginiinipitoisuuden (jopa 80%) vuoksi. Kuten histonit, protamiinit ovat polykationisia proteiineja; ne sitoutuvat spermikromatiinin DNA: han. Histonien korvaamista protamiinien kanssa spermikromatiinissa ei havaita kaikissa eläimissä. Protamiinien tyypillisin esiintyminen nukleofrotamiinin koostumuksessa kalan siittiössä (maidossa). Erilliset protamiinit saivat nimensä vastaanottolähteestä: salmin - protamiini lohenmaidosta; Klupein - sillin ikista; truttin - milt-taimenta; makrillia - makrillista.

· Protamiinit tekevät spermistä tiivistä DNA: ta, eli ne suorittavat, kuten histonit, rakenteellisen funktion. He eivät kuitenkaan näytä suorittavan sääntelytehtäviä, ja siksi ne ovat läsnä soluissa, jotka eivät kykene jakautumaan. Ehkä tämä selittää protamiinien biologisen korvaamisen joissakin histonisoluissa.

· Hyvin liuotettu veteen, happamaan ja neutraaliin alustaan.

· Ei denaturointia kuumennettaessa.

· Muodosta suoloja happojen ja kompleksien kanssa happamien proteiinien kanssa.

Albumiinit ja globuliinit

Tunnetuin albumiinityyppi on seerumin albumiini. Se on veressä seerumissa, se voi esiintyä myös muissa nesteissä (esimerkiksi aivo-selkäydinnesteessä).

Seerumin albumiini syntetisoidaan maksassa ja muodostaa suurimman osan kaikista heraproteiineista. Ihmisveriin sisältyvää albumiinia kutsutaan ihmisen seerumialbumiiniksi, ja sen osuus on noin 55% kaikista veriplasmassa olevista proteiineista.

Seerumin albumiinin normaali taso aikuisilla on 35 - 50 g / l. Alle 3-vuotiaille lapsille normaali taso on 25-55 g / l.

Alhainen albumiinitaso (hypoalbuminemia) voi ilmetä maksasairauden, nefriittisen oireyhtymän, palovammojen, enteropatian, aliravitsemuksen, myöhäisen raskauden ja pahanlaatuisten kasvainten vuoksi. Retinolin (A-vitamiini) ottaminen voi lisätä albumiinin tasoa korkeisiin epänormaaleihin arvoihin (49 g / l).

Suuret albumiinitasot (hyperalbuminemia) johtuvat lähes aina dehydraatiosta.

Globuliinit (latinankielisestä Globulus-pallosta) - perhe, jossa on globulaarisia veriproteiineja, joilla on suurempi molekyylipaino ja liukoisuus veteen kuin albumiini. Globuliinit tuotetaan maksassa ja immuunijärjestelmässä. Globuliinit, albumiini ja fibrinogeeni kutsutaan pääasiallisiksi plasman proteiineiksi. Globuliinien normaali pitoisuus veressä on 2,6-4,6 g / deciliter.

muodostavat lähes puolet veriproteiineista, määrittävät organismin immuunijärjestelmän ominaisuudet, määrittävät veren hyytymisen, osallistuvat raudan kuljetukseen ja muihin prosesseihin.

Hemoglobiini virtsassa.

Ensimmäisessä tapauksessa hemoglobiinin havaitseminen virtsassa yhdessä erytrosyyttien kanssa on melko yleinen ilmiö. Koska punasolut häviävät nopeasti (huuhtoutuu) virtsaan suuren pH: n tai virtsan vähäisen osmolaliteetin vuoksi.

Toisessa tapauksessa todellinen hemoglobinuria johtuu erytrosyyttien laskimonsisäisestä hemolyysistä (punasolujen tuhoaminen veressä). Terveessä ihmisessä osa punasoluista tuhoutuu päivittäin veressä, joten plasmassa on pieni määrä vapaata hemoglobiinia. Vapaa veren hemoglobiini sitoutuu haptoglobiiniin ja tässä muodossa munuaissuodatin ei voi läpäistä.

Hemoglobinuria ilmenee, kun vapautuu liikaa hemoglobiinia, jolla ei ole aikaa sitoa haptoglobiinia ja joka voi kulkea munuaissuodattimen läpi virtsaan. Virtsan väri hemoglobinuriassa saa tummanruskean (mustan) värin, havaitaan anemia retikulosytoosin kanssa, epäsuoran bilirubiinin taso veren seerumissa lisääntyy ja selkäkipu usein esiintyy. Toisin kuin hemoglobinurian hematuria (virtsasolut), erytrosyyttejä ei havaita virtsan sedimentissä.

Lisäyspäivä: 2016-06-18; Katsottu: 1424; TILAUSKIRJA

Aiheeseen liittyvät artikkelit:

1.5. Proteiinien luokitus

Ihmiskehossa on yli 50 000 yksittäistä proteiinia, jotka eroavat toisistaan ​​niiden ensisijaisessa rakenteessa, konformaatiossa, aktiivisen keskuksen rakenteessa ja toiminnoissa. Tähän mennessä ei kuitenkaan ole yhtenäistä ja johdonmukaista luokitusta, jossa otetaan huomioon proteiinien eri piirteet. Olemassa olevien luokitusten ytimessä ovat erilaiset merkit. Joten proteiinit voidaan luokitella:

 proteiinimolekyylien muodossa (pyöreä tai fibrillaarinen - säikeinen)

 molekyylipainolla (alhainen molekyylipaino, suuri molekyylipaino)

 suoritettujen toimintojen (kuljetus, rakenteelliset, suojaavat, sääntelyviranomaiset jne.) Mukaan

 paikannus soluun (ydin, sytoplasma, lysosomi jne.)

 rakenteelliset ominaisuudet ja kemiallinen koostumus jakavat proteiinit kahteen ryhmään: yksinkertaiset ja monimutkaiset. Yksinkertaisia ​​proteiineja edustaa vain polypeptidiketju, joka koostuu aminohapoista. Monimutkaisilla proteiineilla on proteiiniosa ja ei-proteiinikomponentti (proteesiryhmä). Tämä luokitus ei kuitenkaan ole ihanteellinen, koska puhtaassa muodossaan yksinkertaiset proteiinit löytyvät harvoin elimistöstä.

Yksinkertaisten proteiinien ominaisuudet.

Yksinkertaisia ​​proteiineja ovat histonit, protamiinit, albumiini ja globuliinit, prolamiinit ja gluteliinit sekä proteinoidit.

Histonit - lukuisten organismien kudosproteiinit, jotka liittyvät kromatiinin DNA: han. Nämä ovat pienimolekyylisiä proteiineja (11–24 tuhatta Da). Sähkökemiallisten ominaisuuksiensa mukaan ne kuuluvat proteiineihin, joilla on selkeät perusominaisuudet (polykationiset proteiinit), histonien IET on 9-12. Histoneilla on vain tertiäärinen rakenne, joka keskittyy pääasiassa solujen ytimiin. Histonit liittyvät DNA: han deoksiribonukleoproteiinien koostumuksessa. Histoni-DNA-sidos on sähköstaattinen, koska histoneilla on suuri positiivinen varaus ja DNA-ketju on negatiivinen. Diaminomonokarboksyyli- aminohapot arginiini ja lysiini hallitsevat histoneissa.

Histoneja on 5 tyyppiä. Jako perustuu lukuisiin piirteisiin, joista pääosin on lysiinin ja arginiinin suhde fraktioissa, neljä histonia H2A, H2B, H3 ja H4 muodostavat oktaamerisen proteiinikompleksin, jota kutsutaan "nukleosomiytimeksi". DNA-molekyyli on "haavoittunut" histoni-oktameerin pinnalla, jolloin saadaan 1,75 kierrosta (noin 146 nukleotidia). Tällainen histoniproteiinien kompleksi DNA: lla toimii kromatiinin päärakenteisena yksikkönä, sitä kutsutaan "nukleosomiksi".

Histonien päätehtävä on rakenteellinen ja sääntely. Rakenteellinen funktio on, että histonit ovat mukana DNA: n spatiaalisen rakenteen ja siten kromatiinin ja kromosomien stabiloinnissa. Sääntelytehtävä on kyky estää geneettisen tiedon siirto DNA: sta RNA: han.

Protamiinit ovat erityisiä biologisia korvikkeita histoneille, mutta ne eroavat niistä koostumuksessa ja rakenteessa. Nämä ovat pienimolekyylipainoisia proteiineja (M - 4-12 tuhat Da), joilla on voimakkaita perusominaisuuksia, koska niissä on suuri arginiinipitoisuus (80%).

Kuten histonit, protamiinit ovat polykationisia proteiineja. Ne sitoutuvat spermikromatiinin DNA: han ja niitä esiintyy kalan tuhannessa.

Salmin - protamiini lohijauhosta.

Makrilli - makrillista.

Protamiinit tekevät spermistä tiivistä DNA: ta, ts. suorittaa histonina, rakenteellisena funktiona, mutta eivät suorita sääntelyä.

Albumiinit ja globuliinit.

Albumiinit (A) ja globuliinit (D).

A- ja G-proteiinit, jotka ovat kaikissa kudoksissa. Veren seerumi on rikkain näissä proteiineissa. Albumiinin pitoisuus siinä on 40-45 g / l, globuliinit 20-30 g / l, eli albumiinin osuus on yli puolet plasman proteiineista.

Albumiiniproteiinit, joiden molekyylipaino on suhteellisen pieni (15-70 tuhatta. Kyllä); niillä on negatiivinen varaus ja happamat ominaisuudet, IET-4.7 sisältää paljon glutamiiniaminohappoa. Nämä ovat erittäin hydratoituneita proteiineja, joten ne on kerrostettu vain dehydratoivien aineiden suurella pitoisuudella.

Koska molekyylien suuri hydrofiilisyys on pieni, albumiinin merkittävillä pitoisuuksilla on tärkeä rooli veren osmoottisen paineen ylläpitämisessä. Jos albumiinin pitoisuus on alle 30 g / l, veren osmoottinen paine muuttuu, mikä johtaa turvotukseen. Albumiini on noin 75-80% veren osmoottisesta paineesta.

Albumiinin ominaispiirre on niiden korkea adsorptiokyky. Ne adsorboivat polaarisia ja ei-polaarisia molekyylejä, joilla on kuljetusrooli. Nämä ovat ei-spesifisiä kantajia, ne kuljettavat hormoneja, kolesterolia, bilirubiinia, lääkeaineita, kalsiumioneja. Pitkäketjuisten rasvahappojen sitoutuminen ja siirto on seerumin albumiinin tärkein fysiologinen tehtävä. Albumiinit syntetisoidaan pääasiassa maksassa ja niitä päivitetään nopeasti, niiden puoliintumisaika on 7 päivää.

Globuliinit ovat proteiineja, joilla on suurempi molekyylipaino kuin albumiinilla. Globuliinit ovat hieman happamia tai neutraaleja proteiineja (IEP = 6 - 7,3). Joillakin globuliineilla on kyky sitoa aineita spesifisesti (tietyt kantajat).

Seerumin proteiinien fraktiointi albumiiniin ja globuliineihin on mahdollista suolattamalla käyttämällä (Nh5) 2SO4: ää. Kyllästetyssä liuoksessa albumiini saostuu kevyemmäksi fraktioksi, puoliksi kyllästetyssä, globuliinit.

Klinikassa seerumin proteiinifraktiointimenetelmä elektroforeesilla on yleistynyt. Seerumin proteiinien elektroforeettisen erottamisen aikana voidaan erottaa 5–7 fraktiota: Seerumin proteiinifraktioiden muutosten luonne ja laajuus erilaisissa patologisissa olosuhteissa ovat suurta kiinnostusta diagnostisiin tarkoituksiin. Albumiinin pelkistystä havaitaan niiden synteesin rikkomisen seurauksena, kun muovimateriaalia ei ole, maksan synteettistä funktiota, munuaisvaurioita. Globuliinien sisältö kasvaa kroonisilla infektioprosesseilla.

Seerumin proteiinien elektroforeesi.

Prolamiinit ja gluteliinit.

Tämä on ryhmä kasvi- proteiineja, jotka sisältyvät yksinomaan viljakasvien gluteeni- siemeniin, missä ne toimivat varastoproteiineina. Prolamiinien ominaispiirre on se, että ne eivät liukene veteen, suolaliuoksiin, emäksiin, mutta liukenevat 70-prosenttiseen etanoliliuokseen, kun taas kaikki muut proteiinit saostuvat. Eniten tutkittuja proteiineja ovat gliadin (vehnä) ja zeiini (maissi). On todettu, että prolamiinit sisältävät 20-25% glutamiinihappoa ja 10-15% proliinia. Nämä proteiinit, esimerkiksi gliadiini, jakautuvat normaalisti ihmisiin, mutta joskus syntymässä tämä proteiini hajoava entsyymi puuttuu. Sitten tämä proteiini muunnetaan hajoamistuotteiksi, joilla on toksinen vaikutus. Keliakia kehittyy - kasvisproteiinien suvaitsemattomuus.

Gluteliinit ovat myös veteen liukenemattomia kasviproteiineja suolaliuoksissa, etanolissa. Ne liukenevat heikkoihin alkaleihin.

Proteiinia tukevat kudokset (luut, rusto, jänteet, nivelsiteet), keratiinit - hiusproteiinit, sarvet, kynnet, kollageenit - sidekudosproteiinit, elastiini - proteiini.

Kaikki nämä proteiinit ovat fibrillaarisia, ei hydrolysoituja maha-suolikanavassa. Kollageeni muodostaa 25-33% koko proteiinin määrästä aikuisen kehossa tai 6% kehon painosta. Kollageenipeptidiketju sisältää noin 1000 aminohappotähdettä, joista jokainen kolmas aminohappo on glysiini, 20% on proliini ja hydroksiproliini, 10% alaniini. Kun sekundääriset ja tertiääriset rakenteet muodostetaan, tämä proteiini ei voi tuottaa tyypillisiä a-heliksejä, koska aminohapot proliini ja hydroksiproliini voivat antaa vain yhden vetysidoksen. Siksi polypeptidiketju kohdassa, jossa nämä aminohapot sijaitsevat, on helposti taivutettavissa, koska, kuten tavallista, toinen vetysidos ei pidä.

Elastiini on elastisten kuitujen päärakenneosa, joka on kudoksissa, joilla on merkittävä elastisuus (verisuonet, nivelsiteet, keuhkot). Joustavuusominaisuudet ilmenevät näiden kankaiden suurista vetolujuusominaisuuksista ja alkuperäisen muodon ja koon nopeasta palautumisesta kuorman poistamisen jälkeen. Elastiinin koostumus sisältää monia hydrofobisia aminohappoja (glysiini, valiini, alaniini, leusiini, proliini).

Polypeptidiketjujen lisäksi monimutkaiset proteiinit sisältävät koostumuksessaan ei-proteiinia (proteesia), jota edustaa eri aineet. Ei-proteiiniosan kemiallisesta luonteesta riippuen erotetaan seuraavat kompleksisten proteiinien ryhmät:

Veren biokemiallinen analyysi. Kokonaisproteiini, albumiini, globuliinit, bilirubiini, glukoosi, urea, virtsahappo, kreatiniini, lipoproteiinit, kolesteroli. Miten valmistaudutaan analyysiin, nopeuteen, suorituskyvyn kasvun tai vähenemisen syihin.

Sivusto tarjoaa taustatietoja. Riittävä diagnoosi ja taudin hoito ovat mahdollisia tunnollisen lääkärin valvonnassa. Kaikilla huumeilla on vasta-aiheita. Kuuleminen on tarpeen

Kokonaisproteiini - normit, kasvun ja laskun syyt, analyysin läpäisy

Eri patologisissa tiloissa proteiinikonsentraation (hypoproteinemia) väheneminen on yleisempää kuin lisääntyminen (hyperproteinemia).

Matala veriproteiini
Hypoproteinemia havaitaan seuraavissa yleisissä patologisissa prosesseissa: parenkymaalinen hepatiitti, elintarvikkeiden riittämätön proteiinin saanti (täydellinen ja epätäydellinen nälkä), tulehdusprosessit, krooninen verenvuoto, proteiinin häviäminen virtsassa, proteiinin hajoaminen, imeytyminen, myrkytys, kuume.
Valkuaispitoisuuden aleneminen alle 50 g / l johtaa kudoksen turvotukseen.

Ehkä fysiologisen hypoproteinemian kehittyminen raskauden viimeisinä kuukausina, imetyksen aikana, pitkäaikaisen fyysisen rasituksen taustalla sekä nukkumaan joutuneilla potilailla.

Mitkä sairaudet vähentävät proteiinin määrää veressä?
Hypoproteinemia on oire seuraavista sairauksista:

• ruoansulatuskanavan sairaudet (haimatulehdus, enterokoliitti)
• kirurgiset toimenpiteet
• kasvaimia, joilla on erilainen lokalisointi
• maksasairaudet (maksakirroosi, hepatiitti, maksakasvaimet tai maksan metastaasit)
• myrkytys
• akuutti ja krooninen verenvuoto
• polttaa tauti
• munuaiskerästulehdus
• vahinko
• tyreotoksikoosi
• infuusiohoito (suurten nestemäärien saanti kehoon)
• perinnölliset sairaudet (Wilson-Konovalovin tauti)
• kuume
• diabetes
• askites
• keuhkopussintulehdus

Lisääntynyt proteiinia veressä
Hyperproteinemian kehittyminen on harvinainen ilmiö. Tämä ilmiö kehittyy useissa patologisissa tiloissa, joissa patologisten proteiinien muodostuminen tapahtuu. Tämä laboratoriomerkki havaitaan tartuntatauteissa, Waldenstromin makroglobulinemiassa, myeloomissa, systeemisessä lupus erythematosuksessa, nivelreumassa, lymfooman granulomatoosissa, kirroosissa, kroonisessa hepatiitissa. Ehkä suhteellisen hyperproteinemian (fysiologisen) kehittyminen, jossa on runsaasti vesihäviöitä: oksentelu, ripuli, suoliston tukkeutuminen, palovammat, myös diabeteksen insipidus ja nefriitti.

Proteiinisisältöön vaikuttavat lääkkeet
Tiettyjen lääkkeiden vaikutusta veren kokonaisproteiinin pitoisuuteen vaikuttaa. Niinpä kortikosteroidit, bromsulfaleiini edistävät hyperproteinemian kehittymistä, ja estrogeenihormoneja johtaa hypoproteinemiaan. Kokonaisproteiinin pitoisuuden lisääminen on myös mahdollista, kun laskimo on pitkään kiristetty kierukalla, samoin kuin siirtyminen "valehtelusta" "pysyvään" asentoon.

Miten proteiinin analyysi suoritetaan?
Kokonaisproteiinin pitoisuuden määrittämiseksi veri otetaan laskimosta aamulla tyhjään vatsaan. Viimeisen aterian välillä tulisi olla vähintään 8 tuntia. Makeat juomat olisi myös rajoitettava. Nykyään proteiinikonsentraatio määritetään biuretin tai mikrobiuretin avulla (jos pitoisuus on hyvin alhainen). Tämä menetelmä on yleinen, helppokäyttöinen, melko halpa ja nopea. Tätä menetelmää käytettäessä on vähän virheitä, joten sitä pidetään luotettavana ja informatiivisena. Virheet ilmenevät lähinnä silloin, kun reaktio on virheellinen tai käytetään likaisia ​​astioita.

Albumiini, globuliinilajit, normit, indikaattoreiden kasvun tai vähenemisen syyt

Tämän proteiinifraktioiden suhteen loukkauksia kutsutaan dysproteinemiaksi, useimmiten erilaiset dysproteinemia liittyy maksasairauksiin ja tartuntatauteihin.

Albumiini - normi, syynä kasvuun, vähenemiseen, analyysin läpäisyyn
Harkitse jokainen proteiinifraktio erikseen. Albumiinit ovat hyvin homogeeninen ryhmä, josta puolet on verenkierrossa ja puolet solujen välisessä nesteessä. Negatiivisen varauksen ja suuren pinnan läsnäolon vuoksi albumiini kykenee kantamaan itselleen erilaisia ​​aineita - hormoneja, lääkkeitä, rasvahappoja, bilirubiinia, metalli-ioneja jne. Albumiinin pääasiallinen fysiologinen tehtävä on ylläpitää paineita ja varata aminohappoja. Albumiinit syntetisoidaan maksassa ja elävät 12-27 päivää.

Lisääntynyt albumiini - aiheuttaa
Albumiinin pitoisuuden nousu veressä (hyperalbuminemia) voi liittyä seuraaviin patologioihin:

• dehydraatio tai dehydraatio (kehon nesteiden häviäminen oksentelun, ripulin, liiallisen hikoilun aikana)
• suuria palovammoja

A-vitamiinin saanti suurina annoksina edistää myös hyperalbuminemian kehittymistä. Yleensä suurella albumiinipitoisuudella ei ole merkittävää diagnostista arvoa.

Vähentynyt albumiini - aiheuttaa
Albumiinikonsentraation (hypoalbuminemian) lasku voi olla jopa 30 g / l, mikä johtaa onkootisen paineen ja turvotuksen vähenemiseen.

• erilainen nefriitti (glomerulonefriitti)
• akuutti maksan atrofia, myrkyllinen hepatiitti, kirroosi
• lisääntynyt kapillaariläpäisevyys
• amyloidoosi
• palovammat
• vammat
• verenvuoto
• sydämen vajaatoiminta
• ruoansulatuskanavan patologia
• paasto
• raskaus ja imetys
• kasvaimet
• malabsorptiosyndrooman kanssa
• sepsis
• tyreotoksikoosi
• ottamalla suun kautta otettavia ehkäisyvalmisteita ja estrogeenihormoneja

Miten analysoidaan
Albumiinin pitoisuuden määrittämiseksi otetaan veri laskimoon aamulla tyhjään vatsaan. Analyysia valmisteltaessa on välttämätöntä sulkea ruokailu 8-12 tuntia ennen veren luovuttamista ja välttää voimakasta fyysistä rasitusta, myös pitkittynyt. Edellä mainitut tekijät voivat vääristää kuvaa, ja analyysin tulos on virheellinen. Albumiinin pitoisuuden määrittämiseksi käyttämällä erityistä reagenssia - bromikresolivihreää. Albiinin pitoisuuden määrittäminen tällä menetelmällä on tarkka, yksinkertainen ja kestämätön. Mahdolliset virheet tapahtuvat, kun veri käsitellään virheellisesti analyysia varten, käyttämällä likaisia ​​astioita tai muotoilemalla virheellisesti reaktio.

Globuliinit - globuliinityypit, normit, kasvun syyt, väheneminen

α1-globuliinit - α1-antitrypsiini, a1-happo-glykoproteiini, normit, kasvun syyt, väheneminen

α2-makroglobuliini syntetisoidaan maksassa, monosyyteissä ja makrofageissa. Tavallisesti sen pitoisuus aikuisten veressä on 1,5-4,2 g / l ja lapsilla 2,5 kertaa suurempi. Tämä proteiini kuuluu immuunijärjestelmään ja on sytostaattinen (pysäyttää syöpäsolujen jakautumisen).
Α2-makroglobuliinin pitoisuuden väheneminen havaitaan akuutissa tulehduksessa, reumassa, polyartriitissa ja onkologisissa sairauksissa.
Α2-makroglobuliinipitoisuuden lisääntyminen havaitaan maksakirroosissa, munuaissairaudessa, myxedemassa ja diabetes mellituksessa.

Haptoglobiini koostuu kahdesta alayksiköstä ja kiertää ihmisveressä kolmessa molekyylimuodossa. Se on akuutin vaiheen proteiini. Terveen henkilön normaali veritaso on alle 2,7 g / l. Haptoglobiinin pääasiallinen tehtävä on hemoglobiinin siirtyminen retikulo-endoteelisysteemin soluihin, joissa hemoglobiini tuhoutuu ja siitä muodostuu bilirubiini. Sen pitoisuus lisääntyy akuutissa tulehduksessa ja hemolyyttisen anemian vähenemisessä. Verensiirron yhteydessä yhteensopimaton veri voi hävitä kokonaan.

Ceruloplasmin on proteiini, jolla on entsyymin ominaisuudet, joka hapettaa Fe2 + Fe3 +: ksi. Ceruloplasmin on kuparin varasto ja kantaja. Terveen ihmisen veressä se sisältää yleensä 0,15 - 0,60 g / l. Tämän proteiinin sisältö kasvaa akuutin tulehduksen ja raskauden aikana. Kehon kyvyttömyys syntetisoida tätä proteiinia esiintyy synnynnäisessä sairaudessa - Wilson-Konovalovin taudissa sekä näiden potilaiden terveissä sukulaisissa.

Miten analyysi suoritetaan?
Α2-makroglobuliinien pitoisuuden määrittämiseksi verestä käytetään verisuonesta, joka otetaan tiukasti aamuisin tyhjään vatsaan. Menetelmät näiden proteiinien määrittämiseksi ovat työläitä ja aikaa vieviä ja vaativat korkeaa pätevyyttä.

β-globuliinit - transferriini, hemopeksiini, nopeus, kasvun syyt, väheneminen

Transferriini (siderofiliini) on punertava proteiini, joka siirtää raudan varaston elimiin (maksa, perna) ja sieltä soluihin, jotka syntetisoivat hemoglobiinia. Tämän proteiinin määrän lisääminen on harvinaista, pääasiassa punasolujen tuhoamiseen liittyvissä prosesseissa (hemolyyttinen anemia, malaria jne.). Transferriinin pitoisuuden määrittämisen sijasta käytetään sen raudan kylläisyyden asteen määrittämistä. Normaalisti se on kyllästetty vain 1/3: lla. Tämän arvon pieneneminen osoittaa rautapuutteen ja raudanpuutosanemian kehittymisen riskin, ja kasvu viittaa hemoglobiinin intensiiviseen hajoamiseen (esimerkiksi hemolyyttisessä anemiassa).

Hemopexin on myös proteiini, joka sitoo hemoglobiinia. Normaalisti se on veressä - 0,5-1,2 g / l. Hemopexiinipitoisuus vähenee hemolyysin, maksan ja munuaissairauksien yhteydessä ja lisääntyy tulehduksen myötä.

Miten analyysi suoritetaan?
Määrittää β-globuliinin pitoisuus veressä laskimoista, joka otetaan aamulla tyhjään vatsaan. Veren tulee olla tuore, ilman hemolyysi-merkkejä. Tämän näytteen tekeminen on korkean teknologian analyysi, joka vaatii erittäin ammattitaitoista laboratoriota. Analyysi on aikaa vievää ja aikaa vievää.

γ-globuliinit (immunoglobuliinit) - normi, kasvun ja laskun syyt

Veressä γ-globuliinit muodostavat 15–25% (8–16 g / l) veren kokonaisproteiinia.

Immunoglobuliinit kuuluvat y-globuliinifraktioon.

Immunoglobuliinit ovat vasta-aineita, joita immuunijärjestelmän solut tuottavat tuhoamaan patogeenisiä bakteereja. Immunoglobuliinien määrän lisääntymistä havaitaan, kun immuniteetti aktivoituu, eli virus- ja bakteeri-infektioiden aikana sekä kudosten tulehduksen ja tuhoutumisen aikana. Immunoglobuliinien määrän väheneminen voi olla fysiologinen (3-6-vuotiailla lapsilla), synnynnäinen (perinnöllinen immuunipuutos) ja toissijainen (allergiat, krooninen tulehdus, pahanlaatuiset kasvaimet, pitkäaikainen hoito kortikosteroideilla).

Miten analyysi suoritetaan?
Γ-globuliinin pitoisuus määritetään laskimoon otetussa veressä aamulla (ennen klo 10) tyhjään vatsaan. Kun suoritetaan γ-globuliinin määritysanalyysi, on välttämätöntä välttää fyysinen rasitus ja voimakas emotionaalinen kuohunta. Γ-globuliinin pitoisuuden määrittämiseksi käyttäen erilaisia ​​tekniikoita - immunologisia, biokemiallisia. Immunologiset menetelmät ovat tarkempia. Aikaa vievissä ja biokemiallisissa ja immunologisissa menetelmissä vastaavat. Immunologisia tulisi kuitenkin suosia niiden tarkkuuden, herkkyyden ja spesifisyyden vuoksi.

Glukoosi - normi, syyt kasvuun ja vähenemiseen, miten verenluovutusta valmistellaan analysointia varten?

Verensokeriarvo ja fysiologinen hyperglykemia
Glukoosi on väritön kiteinen aine, jolla on makea maku ja joka muodostuu ihmiskehoon polysakkaridien (tärkkelys, glykogeeni) hajoamisen aikana. Glukoosi on koko organismin solujen tärkein ja yleisin energialähde. Glukoosi on myös toksinen aine, jonka seurauksena sitä käytetään erilaisissa myrkytyksissä antamalla se suun kautta tai suonensisäisesti.

Bilirubiini - tyypit, normit, laskun ja lisääntymisen syyt, analyysin läpäisy?

Suora ja epäsuora bilirubiini - missä se muodostuu ja miten se johdetaan?

Bilirubiini on keltainenpunainen pigmentti, joka muodostuu, kun hemoglobiini hajoaa pernassa, maksassa ja luuytimessä. Kun 1 g hemoglobiinia romahti, muodostuu 34 mg bilirubiinia. Kun hemoglobiini tuhoutuu, yksi osa - globiini hajoaa aminohappoiksi, toinen osa - heme - hajoaa muodostamaan rautaa ja sappipigmenttejä. Rautaa käytetään uudelleen, ja sappipigmentit (bilirubiinin muuntotuotteet) poistetaan kehosta. Bilirubiini, joka muodostuu hemoglobiinin hajoamisen seurauksena (epäsuora), vapautuu verenkiertoon, jossa se sitoutuu albumiiniin ja siirretään maksaan. Maksasoluissa bilirubiini sitoutuu glukuronihappoon. Tätä glukuronihappoon liittyvää bilirubiinia kutsutaan suoraksi.

Epäsuora bilirubiini on hyvin myrkyllistä, koska se voi kerääntyä soluihin, pääasiassa aivoihin, mikä heikentää niiden toimintaa. Suora bilirubiini on myrkytön. Veressä suoran ja epäsuoran bilirubiinin suhde on 1 - 3. Lisäksi suolistossa bakterien vaikutuksesta suora bilirubiini pilkkoo glukuronihappoa, kun taas se hapettaa itsensä urobilinogeeniksi ja stercobilinogeeniksi. 95% näistä aineista erittyy ulosteisiin, loput 5% imeytyvät takaisin verenkiertoon, tulevat sappeen ja erittyvät osittain munuaisten kautta. Aikuinen antaa 200-300 mg sappipigmenttejä, joissa on ulosteet ja 1-2 mg virtsassa joka päivä. Sappipigmentit sisältyvät aina sappikiviin.

Vastasyntyneillä suoran bilirubiinin taso voi olla huomattavasti suurempi - 17,1-205,2 μmol / l. Bilirubiinin pitoisuuden lisääntymistä veressä kutsutaan bilirubinemiaksi.

Korkea bilirubiini - syyt, keltaisuus
Bilirubinemiaan liittyy ihon keltainen väri, silmien ja limakalvojen skleraatio. Siksi bilirubinemiaan liittyviä sairauksia kutsutaan keltaiseksi. Bilirubinemia voi olla maksan alkuperää (maksan ja sappiteiden sairauksissa) ja ei-maksan (hemolyyttisen anemian yhteydessä). Kannattaa erikseen vastasyntyneiden keltaisuutta. Kokonaisbilirubiinin pitoisuuden nousu 23-27 µmol / l: n sisällä osoittaa piilevän keltaisuuden esiintymisen ihmisillä, ja kun kokonaisbilirubiinin pitoisuus on yli 27 µmol / l, esiintyy tyypillinen keltainen väri. Vastasyntyneillä syntyy keltaisuutta, kun kokonaisbilirubiinin pitoisuus veressä on yli 51-60 μmol / l. Maksan keltaisuus on kahdentyyppistä - parenkymaalista ja obstruktiivista. Parenchymiseen keltaisuuteen kuuluu:

• hepatiitti (virus, myrkyllinen)
• kirroosi
• myrkylliset maksavauriot (alkoholimyrkytys, myrkyt, raskasmetallisuolat)
• maksan kasvaimia tai metastaaseja

Kun obstruktiivinen keltaisuus häiritsee maksassa syntetisoidun sapen eritystä. Obstruktiivista keltaisuutta esiintyy, kun:

• raskaus (ei aina)
• haimasyöpä
• kolestaasi (sappirakenteen tukkeutuminen kivillä)

Nonhepaattinen keltaisuus sisältää keltaisuutta, joka kehittyy eri hemolyyttisten anemioiden taustalla.

Erilaisten keltaisuuden diagnoosi
Erottamaan, mikä keltaisuus on mukana, käytetään eri bilirubiinifraktioiden suhdetta. Nämä tiedot esitetään taulukossa.

Bilirubiinin - diagnostisen testin keltaisuuden määrittäminen. Keltaisuuksien lisäksi bilirubiinipitoisuuden nousu havaitaan voimakasta kipua käytettäessä. Myös bilirubinemia voi kehittyä potilaille, jotka saavat antibiootteja, indometasiinia, diatsepaamia ja suun kautta otettavia ehkäisyvalmisteita.

Pieni bilirubiinipitoisuus veressä - hypobirubinemia - voi kehittyä C-vitamiinin, fenobarbitaalin, teofylliinin läsnä ollessa.

Vastasyntyneen keltaisuuden syyt

Vastasyntynyt keltaisuus johtuu muista syistä. Harkitse keltaisuuden muodostumisen syitä vastasyntyneillä:

• sikiössä ja vastasyntyneessä punasolujen massa ja siten hemoglobiinin pitoisuus sikiön massaan on suurempi kuin aikuisessa. Muutaman viikon kuluttua synnytyksestä esiintyy voimakkaita "ylimääräisiä" punasoluja, jotka ilmenevät keltaisuudelta.
• vastasyntyneen maksan kyky poistaa bilirubiinia verestä, joka muodostuu "ylimääräisten" punasolujen hajoamisen seurauksena, on vähäinen
• perinnöllinen sairaus - Gilbertin tauti
• koska vastasyntyneen suolet ovat steriilejä, sterkobilinogeenin ja urobilinogeenin muodostumisnopeus vähenee
• ennenaikaiset vauvat

Vastasyntyneillä bilirubiini on myrkyllistä. Se sitoutuu aivojen lipideihin, mikä johtaa keskushermostoon ja bilirubiinien enkefalopatian muodostumiseen. Normaali keltaisuus vastasyntyneille katoaa 2-3 viikon elämässä.

Miten analyysi suoritetaan?
Bilirubiinin pitoisuuden määrittämiseksi veri otetaan laskimosta aamulla tyhjään vatsaan. Ennen menettelyä ei saa syödä ja juoda vähintään 4-5 tuntia. Määritelmä on yhtenäinen menetelmä Endrashika. Tämä menetelmä on helppokäyttöinen, vie vähän aikaa ja on tarkka.

Urea - normi, syyt kasvuun, vähenemiseen, analyysin läpäisemiseen

Urea-pitoisuuden aleneminen alle 2 mmol / l viittaa siihen, että ihmisellä on alhainen proteiinipitoisuus. Ylimääräistä urean pitoisuutta yli 8,3 mmol / l kutsutaan uremiaksi. Uremiaa voi aiheuttaa tietyt fysiologiset olosuhteet. Tässä tapauksessa emme puhu vakavasta sairaudesta.

Niinpä fysiologinen uremia kehittyy, kun:

• epätasapainoinen ruokavalio (runsaasti proteiinia tai vähän kloridia)
• kehon nesteiden häviäminen - oksentelu, ripuli, liiallinen hikoilu jne.

Muissa tapauksissa uremiaa kutsutaan patologiseksi, eli se johtuu mistään taudista. Patologista uremiaa esiintyy lisääntyneen proteiinin hajoamisen, munuaissairauden ja munuaisiin liittyvien patologioiden yhteydessä. Erillisesti on huomattava, että useat lääkkeet (esim. Sulfonamidit, furosemidi, dopegit, lazex, tetrasykliini, levomyketiini jne.) Johtavat myös uremiaan.

Syyt urean kasvuun
Niinpä uremia kehittyy seuraavien sairauksien taustalla:

• krooninen ja akuutti munuaisten vajaatoiminta
• munuaiskerästulehdus
• pyelonefriitti
• anuria (virtsan puute, henkilö ei viritä)
• kivet, kasvaimet virtsaputkissa, virtsaputki
• diabetes
• peritoniitti
• palovammat
• shokki
• ruoansulatuskanavan verenvuoto
• suoliston tukkeuma
• myrkytys kloroformilla, elohopean suolat, fenoli
• sydämen vajaatoiminta
• sydäninfarkti
• punatauti
• parenkyyminen keltaisuus (hepatiitti, kirroosi)

Suurin urean pitoisuus veressä havaitaan potilailla, joilla on erilaisia ​​munuaisten patologioita. Siksi urean pitoisuuden määrittämistä käytetään pääasiassa munuaispatologian diagnostisena testinä. Potilailla, joilla on munuaisten vajaatoiminta, prosessin vakavuutta ja ennustetta arvioidaan urean pitoisuudella veressä. Urean pitoisuus enintään 16 mmol / l vastaa kohtalaista munuaisten vajaatoimintaa, 16-34 mmol / l - vaikea munuaisten vajaatoiminta ja yli 34 mmol / l - erittäin vakava munuaist patologia, jolla on epäedullinen ennuste.

Urea Reduction - syyt
Veren ureapitoisuuden väheneminen on harvinainen ilmiö. Tätä havaitaan pääasiassa lisääntyneen proteiinin hajoamisen (intensiivisen fyysisen työn), korkean valkuaisvaatimuksen (raskaus, imetys) ja elintarvikkeiden riittämättömän proteiinin saannin vuoksi. Ehkä veren urean pitoisuuden suhteellinen väheneminen - nesteen määrän lisääntyminen elimistössä (infuusio). Näitä ilmiöitä pidetään fysiologisina. Veren ureapitoisuuden patologinen väheneminen havaitaan tietyissä perinnöllisissä sairauksissa (esimerkiksi keliakiassa), sekä vakavassa maksavauriossa (nekroosi, myöhästymissirroosi, raskasmetallisuolojen myrkytys, fosfori, arseeni).

Miten analyysi suoritetaan
Urean pitoisuuden määrittäminen suoritetaan verestä, joka on otettu laskimosta aamulla tyhjään vatsaan. Ennen analyysin tekemistä on syytä pidättäytyä syömästä 6-8 tuntia, myös voimakkaan fyysisen rasituksen välttämiseksi, tällä hetkellä urea määritetään entsymaattisella menetelmällä, joka on erityinen, tarkka, yksinkertainen ja joka ei vaadi pitkiä aikaa vieviä kustannuksia. Myös joissakin laboratorioissa käytetään ureaasimenetelmää. Entsymaattinen menetelmä on kuitenkin edullinen.